Биохимический состав хряща
Коллагеновые волокна состоят из молекул фибриллярного белка коллагена. У млекопитающих на долю коллагена приходится четвертая часть всех белков организма. Коллаген формирует фибриллярные элементы (коллагеновые фибриллы), состоящие из структурных субъединиц, называемых тропоколлагеном. Молекула тропоколлагена имеет три цепи, которые образуют тройную спираль. Такое строение молекулы тропоколлагена, а также структура коллагенового волокна, когда эти молекулы располагаются параллельно в продольном направлении с постоянным сдвигом примерно на '/4 длины и обеспечивают высокую упругость и прочность тканям, в которых они находятся. В настоящее время известны 10 генетически различных типов коллагена, различающихся химической структурой а-цепей и/или их набором в молекуле. Наиболее изученные первые четыре типа коллагена способны формировать до 10 молекулярных изоформ.
Коллагеновые фибриллы входят в состав внеклеточного пространства большинства видов соединительной ткани, в том числе и хрящевой. Внутри нерастворимой трехмерной сети из перекрещивающихся коллагено-вых фибрилл «запутаны» другие более растворимые компоненты, такие, как протеогликаны, гликопротеины и тканеспецифические протеины; иногда они ковалентно связаны с коллагеновыми элементами.
Организованные в фибриллы коллагеновые молекулы составляют около 50% органического сухого остатка хряща (10-20% нативного хряща) (Thonar E.J.M.A. et al., 1999). В зрелом хряще около 90% коллагенов составляют коллагены II типа, которые обнаруживают лишь в некоторых тканях (например, стекловидное тело, эмбриональная спинная струна). Коллаген II типа относится к I классу (формирующих фибриллы) коллагеновых молекул. Кроме него в зрелом суставном хряще человека также находят коллагены IX, XI типа и в небольшом количестве VI типа. Относительное количество коллагеновых волокон IX типа в коллагеновых фибриллах снижается от 15% в хряще плода до около 1 % в зрелом хряще быка (MayneR., 1989; EyreD.R., 1991; 1992).
Молекулы коллагена II типа состоят из трех идентичных полипептидных а, (П)-цепей, синтезируемых и секретируемых в виде проколла-гена-предшественника. Как только готовые молекулы коллагена высвобождаются во внеклеточное пространство, они формируют фибриллы (Kuettner К.Е., Thonar E.J.M.A., 1992). В зрелом суставном хряще коллаген II типа образуют фибриллярные аркады, в которых более «толстые» молекулы расположены в глубоких слоях ткани, а более «тонкие» — горизонтально в поверхностных слоях (Schenk R.K. et al., 1986; Ayde-lotte M.B., Kuettner K.E., 1988).
В гене проколлагена II типа обнаружен экзон, кодирующий богатый цистеином N-терминальный пропептид. Этот экзон экспрессируется не в зрелом хряще, а на ранних стадиях развития (прехондрогенез). Благодаря наличию этого экзона молекула проколлагена II типа (тип II А) длиннее коллагена II типа (Ryan М.С., Sandell L.J., 1990).