Стержневой белок аггрекана
Стержневой белок аггрекана содержит три глобулярных (G,, G2, G3)h два межглобулярных (Е, и Е2) домена (см. рис. 8). N-концевой участок содержит G,- и G2- домены, разделенные Е,-сегментом, протяженностью 21 нм. С3-домен, расположенный на С-концевом участке, отделен от G2 более длинным (около 260 нм) Е2-сегментом, который несет на себе более 100 цепей хондроитин сульфатов около 15-25 цепей кератан сульфатов, а лированных из зрелого суставного хряща человека, содержат интактный С3-домен; вероятно, это связано с тем, что в ВКМ молекулы аггрекана могут быть уменьшены в размерах ферментным путем. Дальнейшая судьба и функция отщепленных фрагментов неизвестны (Kuettner К.Е., Thonar E.J.M.A., 1998).
Главным функциональным сегментом молекулы аггрекана является гликозаминогликан-несущий Е2-сегмент. Участок, богатый кератан сульфатами, содержит аминокислоты пролин, серии и треонин. Большинство остатков серина и треонина О-гликозилированы N-ацетилгалактоз-аминовыми остатками, они запускают синтез некоторых олигосахари-дов, которые встраиваются в цепи кератан сульфатов, тем самым удлиняя их. Остальная часть Е2-сегмента содержит более 100 последовательностей серии—глицин, в которых серии обеспечивает прикрепление к кси-лозильным остаткам в начале цепей хондроитин сульфатов. Обычно и хондроитин-6-сульфат, и хондроитин-4-сульфат существуют одновременно в пределах одной и той же молекулы протеогликана, из соотношение варьирует в зависимости от локализации хрящевой ткани и возраста человека (Thonar E.J.M.A. etal., 1999).