Фибромодулин суставного хряща
Фибромодулин суставного хряща — это протеогликан с молекулярной массой 50-65 кД, ассоциированный с коллагеновыми фибриллами (OlbergA. etal., 1989). Его стержневой протеин, гомологичный стержневым протеинам декорина и бигликана, содержит большое количество остатков сульфата тирозина. Эта гликозилированная форма фибромоду-лина (ранее ее называли матриксный протеин 59 кД) может участвовать в регуляции образования и поддержании структуры коллагеновых фибрилл (PlassA.H.K. etal., 1992). Фибромодулин и декорин располагаются на поверхности коллагеновых фибрилл. Таким образом, как указывалось раньше, увеличению фибриллы в диаметре должно предшествовать селективное удаление этих протеогликанов (а также молекул коллагена IX типа) (Kuettner К.Е., Thonar E.J.M.A., 1998).
Суставной хрящ содержит в ВКМ ряд белков, которые не относятся ни к протеогликанам, ни к коллагенам (рис. 9). Они взаимодействуют с другими макромолекулами с образованием сети, в которую включено большинство молекул ВКМ (Heingard D., Oldberg А., 1989; Heingard D. et al., 1995).
Анкорин, белок с массой 34 кД, локализуется на поверхности хондроцитов и в клеточной мембране, опосредует взаимодействие между клеткой и матриксом. В связи с его высокой аффинностью к коллагену II типа он может выступать в качестве механорецептора, передающего сигнал об измененном давлении на фибриллу хондроциту (von der Mark К. et al., 1986).